Jästsvampar som bokstavligen äter gift till frukost

Cyanat (OCN^–) är en oxidationsprodukt av cyanid (CN^–) men kan även bildas när vissa biologiska molekyler såsom urea bryts ner. Även om cyanat inte är lika giftigt som cyanid, så kan cyanat fortfarande orsaka skador på vävnader och celler genom att t.ex. binda kovalent till proteiner.

Kan jästsvampar byta ner cyanat?

Det är känt sedan länge att ett antal mikroorganismer har ett enzym – cyanas, som förmår bryta ner cyanat till koldioxid (CO₂) och ammoniak (NH₃). Cyanas används inte bara som ett försvar mot cyanat – vissa mikroorganismer använder cyanas för att kunna tillgodogöra sig det kväve som finns i cyanatmolekylen för att sedan använda detta för syntes av biologiska föreningar som innehåller kväve t.ex. proteiner och DNA.

Hittills har den allmänna uppfattningen varit att jästsvampar saknar detta enzym och det har antagits att de därför inte heller kan använda cyanat som en kvävekälla.

Ett nytt sätt att bryta ner cyanat

SLU forskaren Tomas Linder valde att undersöka om detta faktiskt var fallet. Han började med att undersöka de hundratals sekvenserade genom från jästsvampar som publicerats de senaste åren och upptäckte att det faktiskt finns ett fåtal jästsvampar som har gener som liknar tidigare kända cyanaser.

– När jag försökte odla två av de här jästsvamparna i ett definierat medium där cyanat var den enda kvävekällan så växte ingendera av jästsvamparna. Men den stora överraskningen var att ett antal andra jästsvampar, vars genom inte innehöll cyanas-liknande gener, växte riktigt bra när cyanat var den enda kvävekällan, säger Tomas Linder.

Resultaten publicerades nyligen i tidsskriften World Journal of Microbiology and Biotechnology. Nu återstår det att identifiera det (eller de) enzym som tillåter dessa jästsvampar att bryta ner cyanat.